2024年8月27日，西湖大学闫浈团队在Cell 在线发表题为“Structural insights into the chloroplast protein import in land plants”的研究论文，该研究展示了拟南芥Ycf2-FtsHi和TIC配合物的结构，以及Pisum在它们之间形成的超配合物。Ycf2FtsHi结构揭示了具有特征的异六聚AAA+ atp酶马达模块。Ycf2-FtsHi的四种先前未被表征的成分被鉴定出来，它们有助于以相对于膜的倾斜角度组装和锚定马达模块。将TIC复合物和TIC-Ycf2-FtsHi超复合物的结构结合起来考虑，Ycf2-FtsHi的倾斜马达模块使其能够与TIC复合物紧密接触，从而促进高效的前蛋白易位。该研究为陆地植物叶绿体蛋白质输入过程提供了有价值的结构见解。

该团队同一天在Cell在线发表题为“Conservation and specialization of the Ycf2-FtsHi chloroplast protein import motor in green algae”的研究论文，该研究从Chlamydomonas reinhardtii中分离并确定了天然Ycf2-FtsHi复合物的冷冻电镜(cryo-EM)结构，发现了一个由多达19个亚基组成的复合物，包括多个绿藻特异性成分。异六聚体AAA+ ATP酶马达模块是倾斜的，潜在地促进了内叶绿体膜(TIC)复合体上转运子的前蛋白切换。前蛋白与Ycf2-FtsHi相互作用，增强其ATP酶活性。在叶绿体外膜(TOC)-TIC超复合体结构中整合Ycf2-FtsHi和易位子，揭示了它们在蛋白前体易位过程中的物理和功能相互作用。通过将这些发现与陆地植物的结果进行比较，该研究为了解叶绿体蛋白质输入马达的组装、功能、进化保护和多样性奠定了结构基础。